| dc.description.abstract | Kjøttets mørhet betraktes ofte som den viktigste sensoriske faktoren i kunders vurdering av kvalitet. Ved varmebehandling på lav temperatur over et lengre tidsrom, LTLT-behandling, vil kjøttet bli mørere samtidig som at saftighet bevares i større grad i forhold til ved tradisjonell behandling ved høyere temperaturer. En viktig bidragsyter til seighet i kjøtt er collagenet i bindevevet og dets kvalitet.
Denatureringen av collagen avhenger hovedsakelig av temperatur og skjer normalt mellom 53◦C og 63◦C i muskler fra storfe. Ved videre varmebehandling vil collagenet løses opp og gelatinere, noe som vil bidra til økt mørhet i kjøtt. Det er også vist at behandling ved temperaturer helt ned til 50◦C også kan indusere denaturering dersom behandlingstiden utvides tilstrekkelig. Samtidig er det vist at kjøttets mørhet øker betraktelig mellom 50◦C og 65◦C. Graden av varmeindusert denaturering av collagen avhenger også av kryssbindingenes kvalitet, der varmelabile bindinger finnes mest i ungdyr og brytes lettere enn varmestabile bindinger i eldre dyr. Collagenase, et naturlig enzym i sarcoplasma i musklene, angriper collagen spesifikt og kan indusere mer effektiv nedbrytning av collagen ved temperaturer opp til 60◦C.
Ved tilstedeværelse av proteolytiske enzymer observeres en tilleggseffekt på oppløsningen av collagen under LTLT-betingelser. Proteolytiske enzymer påvirker collagenets struktur ved å spalte peptidbindinger og kan dermed øke effekten av varmebehandlingen på bindevevet. Proteolytiske enzymer fra frukt har også vist evne til å bryte ned collagen i bindevev, deriblant actinidin fra kiwi.
I dette studiet ble effekten av LTLT-behandling på denaturering av collagen fra oksehøyrygg (Trapezius) studert ved tilstedeværelse av collagenase og actinidin. Prøver med kombinasjoner av rent og isolert bindevev og ren og opprenset collagenase ble langtidsvarmebehandlet ved 50◦C, 55◦C og 60◦C i 1, 6 og 24 timer. Bestemmelse av proteinkonsentrasjon og mengde oppløst collagen, i tillegg til zymografiske analyser, gav et inntrykk av collagenaseaktiviteten og effekten av varme og collagenase på denatureringen av collagen. Effekten av forhåndsmarinering i actinidin i 24 timer og LTLT-behandling ved 50◦C, 60◦C og 90◦C i 1 og 24 timer på oppløsningen av collagen i bindevev ble også bestemt, og bindevevet ble studert i stereolupe.
Oppløsningen av rent collagen og collagen i bindevev ble under LTLT-behandlingen påvirket av temperatur, behandlingstid og tilstedeværelse av collagenase. Kombinasjonen av varme og collagenaseaktivitet førte til tilleggseffekter på oppløsningen av collagen. Mangel på flere og mer signifikante tilleggseffekter kan skyldes inhibitorer, redusert affinitet mellom enzymet og substratet, fysiske hindringer i bindevevet eller metodiske årsaker. Resultatene gav indikasjoner på at behandlingene ved 55◦C i 24 timer gav mest effekt på collagenoppløsningen. Denatureringstemperaturen til collagen er i dette studiet sannsynligvis redusert på grunn av at bindingene er mer eksponert for påvirkning i rent collagen eller isolert bindevev sammenlignet med behandling av helt kjøtt.
Begge actinidinvariantene viste signifikant effekt på oppløsningen av collagen i isolert bindevev, men resultatene indikerte at OT1005X hadde større effekt enn KFP. Tilleggseffekten på oppløsningen av collagen var tydeligst etter 1 time ved 50 og 60 graders behandling. Mangel på flere signifikante tilleggseffekter skyldes trolig metodiske årsaker. Studiet av bindevev i lupe avslørte at forhåndsmarinering i OT1005X og behandling ved 60◦C i 24 timer sannsynligvis førte til det møreste bindevevet. | nb_NO |
